Организация белковой молекулы

Структура белка

Белковая молекула имеет сложную структуру. Первичная структура белка представлена полипегитидним цепью. В первичной структуре все связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно, крепкие. Первичной структурой белка называют количество и последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура белка - это способ упаковки первичной структуры в альфа-спираль или бета-слой. Альфа-спираль возникает в результате образования водородных связей между группами-СО-и-NH, расположенными на разных витках спирали. Бета-ипар образуется в результате образования водородных связей между СО-группами одного полипептидной цепи и NH-грун другого полипептидной цепи. Вследствие этого большое количество полипептидных цепей может располагаться рядом, формируя бета-слой.

 

Следующий уровень упаковки белковой молекулы - третичный, характерный для белков, в которых вторичная структура представлена альфа-спиралью. В белков, имеющих бета-слой, третичная структура не выражена.

Третичная структура белка - это способ упаковки альфа-спирали в пространственную глобулу. Третичная структура белка образуется благодаря дополнительным водородным связям, гидрофильные-гидрофобным взаимодействиям и ковалентной дисульфидными связями-S-S-, возникающие между двумя молекулами цистеина.

Способ совместного упаковку нескольких полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Например, молекула гемоглобина - белка, содержащегося в эритроцитах, - состоит из четырех полипептидных цепей, каждый из которых соединяется с ферумовместимым гемом (гем - небелковая часть гемоглобина). В результате их объединения и образуется молекула гемоглобина, способной осуществлять транспортировку газов.

Если полипептидные цеп лежат в виде клубка, то такие белки называют глобулярными. Если полипептидные цепи лежат в пучках нитей, они имеют название фибриллярных белков