Синтез белков

Синтез белка

Синтез белков

элонгация

терминация

• Посттрансляционная преобразования

Белков Процесс синтеза белков (трансляция), как репликация и транскрипция, условно делится на три этапа: инициацию, элонгацию и терминацию.

1. Инициация. Начинается с активации аминокислот. Аминокислоты (АК) в цитозоле клетки вступают в реакцию с АТФ. Этот комплекс называется активированной аминокислотой. Так формируется АК- АМФ-комплекс. Реакцию катализирует фермент аминоацил-тРНК-синтетаза. Для каждой аминокислоты существует свой особый фермент. Аминокислота + АТФ + фермент -> Аминокисло- и-АМФ-ферментативный комплекс + Р ~ Р. Активированная аминокислота присоединяется к своей специфической тРНК. Реакция катализируется тем же ферментом. тРНК-аминокислотный комплекс, Образовавшийся называется нагруженной тРНК (ами- ноацил-тРНК). Процесс распознавания аминокислот тРНК называют рекогнициею. Аминокислота-АМФ -> ферментативный комплекс + ТРНК -> аминоацил-тРНК + + АМФ + фермент. Аминоацил-тРНК-комплекс поступает к месту синтеза белков, а свободный фермент может снова активировать следующую молекулу аминокислоты. Активация рибосом и начало синтеза поли- пептидной цепи.

Цепь иРНК соединяется с малым рибосомальной субъединицей с помощью специального триплета. Это обеспечивается путем образования водородных связей между комплементарными парами соответствующих азотистых оснований иРНК и рРНК рибосом. Аминокислота метионин инициирует процесс синтеза белков. Она входит в состав тРНК, имеющая УАЦ-антикодон, что связывается с АУГ-кодоном иРНК. Комплекс, образуется, называется комплексом инициации. Впоследствии к малой субъединицы иРНК приходит большая субъединица, создавая активную рибосому, что имеет сформированные аминоацильну (А) и пептидильну (П) участка.

а) малая субъединица + иРНК + тРНК метионин -> комплекс инициации;

б) комплекс инициации + большая субъединица -> Активная рибосома. Процессы инициации требуют присутствия специфических факторов инициации, имеют белковую природу и обладают регуляторной активностью.

2. Элонгация (удлинение полипептидной цепи). Вторая, нагруженная, например, пролина, тРНК соединяется с рибосомой на участке А. Ее антикодон связывается с комплементарным кодоном цепи иРНК. На участке П метионин освобождается от своей тРНК и соединяется пептидной связью с пролина. Процесс катализирует фермент пептидилтрансфераза. В этом процессе связь между первой аминокислотой и ее тРНК разрывается и-СООН группы первой аминокислоты образует пептидную связь со свободной-NH2 групп второй аминокислоты. Таким образом, вторая тРНК уже несет дипептид. Первая тРНК, теперь свободная, отделяется от П-участка рибосомы и возвращается в общий фонд тРНК в цитоплазме. Здесь она может снова связываться со своей аминокислотой.

тРНК дипептидний кс мплекс вместе с иРНК перемещается в направлении П-участка рибосомы. Этот процесс называется транслока-настоящей (лат. translocatio - перемещение). Третья молекула тРНК со специфической ей аминокислотой, например, аргинином, поступает в А-участка рибосомы и присоединяется своим анти- кодоном к комплементарной кодона иРНК. Дипептид метионин-пролин вновь присоединяет аминокислоту аргинин с помощью фермента

пептидилтрансферазы. Таким образом, дипептид увеличивается до трипептид. Вторая тРНК освобождается, оставляет цепь иРНК, высвобождая П-ди- Лянкэ. Транспортная РНК - трипептидний комплекс переносится с А-участка на П-участок. Весь процесс, включающий поступления тРНК аминокислотного комплекса, образования пептидной связи и транслокация, многократно повторяется. По мере продвижения иРНК по рибосомы все ее кодоны перемещаются по А-участке друг за другом и пептидный цепь растет. В процессе элонгации принимают участие специальные белковые факторы, регулирующие эти процессы.

Синтез пептидной цепи происходит с достаточно большой скоростью, зависящей от температуры и факторов внутренней и внешней среды. В среднем в эукариот эта скорость составляет около 2 аминокислоты за 1 с. У прокариот скорость выше - около 15 аминокислот по секунду.

Рибосома движется относительно иРНК только в одном направлении, перемещаясь на один триплет от 5'-конца к 3'-концу иРНК. Синтез белковой молекулы (Объединения аминокислот) происходит в большой субъединицы, где напротив одного триплета расположен аминоацильний центр (отключение АК от тРНК), а другой - пептидильна участок (присоединение АК к пептида, растет). Аминокислоты связываются в полипептид в той последовательности, сообщаемой им с помощью иРНК.

3. Терминация (окончание синтеза и высвобождения полипептидной цепи). В конце цепи иРНК находится один из "стоп"-кодонов (УАА, УАГ, УГА). Они не распознаются ни тРНК. Фактор терминации (специальный белок) присоединяется к этого кодона и блокирует продление полипептидной цепи. Как следствие, до последней аминокислоты синтезированного белка присоединяется вода и ее карбоксильный конец отделяется от тРНК. Связь между последней тРНК и полипептидным цепью разрывается специальными ферментами - факторами высвобождения. Рибосома отделяется от цепи иРНК и распадается на две субоды-низменные. Синтезированный полипептид освобождается и попадает в цитоплазму. Каждая молекула иРНК транскрибируетсянесколько раз, а впоследствии разрушается. Средний время "жизни" иРНК составляет примерно 2 мин. Выборочно разрушая старые и создавая новые иРНК, клетка может регулировать как качественный, так и количественный состав белков, а значит, уровень и направленность метаболизма. Значение трансляции.

Белковый синтез является основой деления, дифференцировки, роста и развития, обеспечивает особенности метаболизма и функций. Белки способствуют объединению клеток в группы, что приводит к образованию тканей и органов. Любые нарушения трансляции и синтеза белков причиной нарушения метаболизма, функций, что приводит к появлению болезней.

Посттрансляционная модификация белка как основа для их функционирования. Высвобожденный полипептид - Это прямолинейная молекула, не имеет метаболической активности. Синтезированные из аминокислот полипептидные цепи дальнейшем могут поступать в цитоплазму, эндоплазматическая сеть или комплекс Гольджи, где завершается формирование белковой молекулы. В процессе "созревания" она может терять некоторые конечные аминокислоты с помощью фермента экзопептидаза, а впоследствии образовывать вторичную и третичную структуры. Молекулы могут объединяться с другими полипептидами для образования четвертичной структуры сложных белков. Синтезированы молекулы объединяются с углеродными или липидными молекулами, встраиваемые в биомембраны или другие комплексы клетки.

Процессы изменения исходной структуры полипептида и формирование новой называются посттрансляционной модификацией. Вследствие этого белки приобретают специфические свойств и функциональной активности.