Белки. Функция и структураБелки — природные высокомолекулярные азотсодержащие соединения, представляющие собой полипептиды.

Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков ?-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

Белки отличаются от пептидов большей длиной цепи, и граница между ними весьма условна. При всем многообразии пептидов и белков принцип построения их молекул одинаков — связь между остатками ?-аминокислот осуществляется за счет карбоксильной гpуппы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты, которая в свою очередь своей карбоксильной гpуппой связывается с аминогруппой следующей кислоты и т.д.

Связь между остатками аминокислот называется пептидной, или амидной связью.

Особенность белковой макромолекулы заключается в способности самопроизвольно формировать уникальную пространственную структуру, свойственную только данному белку. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Это наиболее прочная структура, в ее основе ковалентные пептидные связи.

Полипептидная цепь может иметь форму вытянутой нити или спирали. Спираль встречается в большинстве случаев. Она удерживается благодаря многочисленным водородным связям между группами, расположенными на соседних витках спирали. Такую конфигурацию молекулярной цепи белка называют его вторичной структурой.

При закручивании полипептидной цепи в спираль радикалы и функциональные гpуппы аминокислотных звеньев могут притягиваться друг к другу. Это имеет важное значение для образования третичной структуры. Третичная структура — это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Она поддерживается межрадикальными взаимодействиями, к которым можно отнести формирование дисульфидных мостиков —S—S— между остатками цистеина, солевыми, сложноэфирными, амидными, водородными связями, гидрофобными взаимодействиями и т.д. Третичная структура с обращенными наружу функциональными группами обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы.

Четвертичная структура, свойственная некоторым белкам, представляет собой пространственное расположение нескольких структурированных полипептидных цепей — субъединиц. Она также поддерживается за счет межрадикальных взаимодействий.

Свойства белков.

Белки обладают весьма разнообразными свойствами. Одни растворяются в воде (например, белок куриного яйца), другие растворяются в разбавленных растворах солей; некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости.

Однако при всем разнообразии можно выделить ряд общих свойств белков.

1. Наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) карбоксильных гpупп и аминогрупп делает белки амфотерными.

2. Все белки подвергаются гидролизу. Гидролиз белков протекает как в кислой, так и в щелочной средах, а также в присутствии биокатализаторов — ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются аминокислоты.

3. Под влиянием ряда факторов: нагревание, действие радиации, сильных кислот и щелочей, других химически активных веществ, даже cильное встряхивание — может нарушиться конфигурация молекулы белка, разрушиться ее высшие структуры (вторичная, третичная и четвертичная). Это процесс называется денатурацией, вследствие которой макромолекула белка теряет свою специфичность и утрачивает свое биологическое действие.

4. Цветные реакции на белок.

а) Биуретовая реакция.

К небольшому количеству раствора исследуемого белка прилить немного раствора гидроксида натрия и по каплям добавлять раствор сульфата меди (II). Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски. Такая же реакция происходит и с другими соединениями, которые содержат пептидные гpуппы.

б) Ксантопротеиновая реакция.

При действии на большинство белков концентрированной азотной кислотой они окрашиваются в желтый цвет. Эта реакция доказывает, что в состав белков входят остатки ароматических аминокислот, нитропроизводные которых имеют характерный желтый цвет.


Загрузка...

Яндекс.Метрика Google+