Белки и их строениеОрганические соединения составляют до половины сухой массы живых организмов. Основная их часть – биологические полимеры (<греч. poly много + meros часть). К ним относят белки, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты. В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков. Строение белков, или протеинов (<греч. protos первый, важнейший) напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Чтобы подчеркнуть эту особенность белков, их и называют биополимерами. Аналогичное полимерное строение имеют каучук, полиэтилен, капрон, целлюлоза. В природе обнаружено около 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.

Половина этих аминокислот не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей, их называют незаменимыми. Процессами питания все живое в природе тесно взаимосвязано. Несмотря на различие в строении белков, все существа для их синтеза используют одни и те же аминокислоты.

Количество и порядок соединения аминокислот в белках является специфичным для каждого вида. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все 20 аминокислот, другие (белок молоки рыб) — менее половины. В организме человека до 5 млн. различных белковых молекул. Среднее количество аминокислот в белке варьируется от 300 до 500 — это тысячи атомов.

Белковые молекулы состоят из большого количества аминокислот, связанных пептидными связями, поэтому их еще называют полипептидами. Для полимера, включающего 500 молекул, каждая из которых – любая из 20 аминокислот, получается 20250 (не 20500, поскольку прямой и обратный порядок аминокислот идентичен, а значит, одна и та же макромолекула получается дважды) или примерно 10325 возможных макромолекул! Это громадная величина: во всем веществе видимой части вселенной (5 млрд. световых лет) «всего лишь» около 1080 электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных соединений аминокислот образованы именно Функциональные белки, необходимые для жизни.

Молекулярный вес белков достигает десятков тысяч единиц. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, а гемоглобина – 65000. Эти гигантские соединения называют макромолекулами. Важное свойство большинства аминокислот, позволяющее им формировать полимеры, – амфотерность. Аминокислоты способны проявлять как кислотные, так и основные свойства, поэтому могут взаимодействовать друг с другом и образовывать длинные цепи. В состав каждой аминокислоты входит, кроме специфического только для нее радикала R, кислотная группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной, они не амфотерны). При взаимодействии кислотной и основной групп двух молекул аминокислот посредством ферментов они связываются в одну молекулу, называемую дипептидом. Образованная ковалентная связь носит название пептидной.

Известно, что самопроизвольно возникающие связи между аминокислотами только в половине случаев оказываются пригодными для живых систем (?-пептидными). Вероятность того, что в случайно образовавшемся белке, предполагаемого первобытного океана все связи оказались бы а-пептидными, равна 2-500, или около 10-160 (нужно образовать 10160 молекул, чтобы одна из них имела ?-пептидные связи!). Если какая-либо связь между аминокислотами оказывается не ?-пептидной, белки не в состоянии принимать биологически активную пространственную форму.

Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. Любопытно, что в виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специальные функции. В живой клетке белки уложены в ?-спирали (или в более сложные складчатые формы – (?-сэндвичи), называемые вторичной структурой. Витки спирали прочно скреплены между собой многочисленными водородными связями, возникающими между аминогруппами NH и кислотными группами С=О. Но и этой сложной пространственной организации недостаточно белкам для выполнения всех своих функций. Большинство биологически активных белков дополнительно упакованы в клубок, или глобулу. Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями.

Это – третичная структура белка. При средней длине белковой цепи 100-200 нм (1нм = 10-9 м) диаметр шарика глобулы всего 5-7 нм. Такая плотно упакованная третичная структура образуется благодаря возникающему притяжению между положительно и отрицательно заряженными радикалами аминокислот разных участков вторичной структуры, а также «слипанию» гидрофобных радикалов этих участков. Близкое расположение друг к другу в водной среде оказывается для гидрофобных соединений энергетически более выгодным. Таким образом, вода помогает макромолекулам белка принять биологически активную форму. Для приобретения своих исключительных свойств некоторые белки образуют структуры более высокого порядка.

В четвертичной структуре последовательно соединены несколько глобул. Белок гемоглобин представляет собой четыре связанных между собой макромолекулы, каждая из которых упакована в глобулу, а белок поджелудочной железы – инсулин включает две глобулы.
Удивительно точное соответствие геометрии активного центра ферментов строению катализируемых соединений поражает не одно поколение ученых.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+