Все ферменты пищеварения белков относятся к классу гидролаз. Они синтезируются и секретируются в виде неактивных проферменте или зимогенов, поэтому не повреждают секреторных клеток, в которых происходит их синтез. Активация ферментов происходит в полости желудка и просвете кишечника.

 

При активации происходит специфический протеолиз в области N-концевой части зимогена, что приводит к образованию активного фермента.

 

В желудке простые и сложные белки подвергаются физико-химических и ферментативных преобразований. Обгорточни клетки слизистой оболочки желудка вырабатывают соляную кислоту, а главные клетки вырабатывают и секретируют пепсиноген - предшественник активного пепсина. Таким образом, желудочный сок содержит соляную кислоту и протеолитические ферменты, которые расщепляют белки. Благодаря наличию соляной кислоты желудочный сок имеет кислую реакцию. Общее количество желудочного сока, выделяемого за сутки в среднем 2,5 л.

 

Точная природа механизма образования соляной кислоты пока остается неизвестной, но установлено, что источником иона С1-е плазма. Секреция обгорточних клеток стимулируется гистамином и группой гормонов - гастрина, которые производятся слизистой пилорической и фундального участков желудка. Соляная кислота выполняет в процессе пищеварения ряд важных функций. Она денатурирует белки тех пищевых продуктов, которые не подверглись термической обработки в процессе приготовления пищи, а денатурированные белки быстрее расщепляются ферментами, чем нативные; соляная кислота способствует их набуханию, увеличивая поверхность, а следовательно, площадь контакта с ферментами. Это особенно характерно для белков кожи, сухожилий соединительной ткани (коллагена, эластина, кератина) и других белков, которые трудно перевариваются. Под влиянием соляной кислоты пепсиноген (г.г. 40000) превращается в активный пепсин (М.М. 32700) вследствие отщепления N-концевого пептида. Кислая реакция желудочного сока является оптимальной для выявления каталитического действия пепсина, поскольку в ферменте доминирующими являются анионные группы. И наконец, соляная кислота обладает бактерицидными свойствами, а также способствует эвакуации пищи из желудка.

 

Субстратами пепсина в желудке является или нативные белки пищи, или белки, денатурированные при варке пищевых продуктов. Пепсин является ендопептида-зой и быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), а также триптофана. Несколько медленнее пепсин гидролизует пептидные связи, образованные другими аминокислотами, например, лейцином и дикарбоновых аминокислот.

 

Учитывая, что пища в желудке находится ограниченное время, считают, что in vivo пепсин гидролизует белки пищи в основном к смеси полипептидов различной степени сложности, которые получили название пептонов.

 

Со слизистой желудка человека, наряду с пепсином, был выделен еще один протеолитический фермент - гастриксин или пепсин С.

 

Пепсин и гастриксин проявляют максимальную каталитическую активность при различных значениях рН: пепсин - при рН = 1,5-2,0, а гастриксин - при рН = 3,0-5,0.

 

Соотношение между гастриксином и пепсином в желудочном соке здорового человека составляет примерно 1:5,5, но может изменяться при патологических состояниях. Так, при гиперацидном гастрите оно составляет 1:3, а при язвенной болезни желудка - 1:4.

 

Если секреция HCl не обеспечивает поддержание кислотности желудочного содержимого на уровне значений рН = 2-3, переваривание белков в желудке может оказаться очень незначительным, например, при Перно-циозний анемии. При желудочном ахилии переваривание белков в желудке вообще не происходит из-за отсутствия как пепсина, так и кислоты.

 

В случае длительного употребления растительной пищи, небогатой на белки, выделяется относительно меньше HCl, повышается значение рН в желудочном соке, что создает благоприятные условия для действия гастриксину, чем пепсина. И наоборот, в условиях богатой белками пищи (мясные, рыбные продукты, а также бобовые) образуется желудочный сок с большим содержанием соляной кислоты и, следовательно, с более низким значением рН, что способствует проявлению действия пепсина.

 

Пепсин, подобно многим растительных и животных протеаз, вызывает свертывание молока, то есть обеспечивает первую стадию его переваривания. У жвачных животных свертывания молока происходит в результате воздействия специфического фермента Химозин, который находится в си-чузи (четвертом желудочке) молочных телят. Химозин, или сычужный фермент, является весьма активным у детей. Он катализирует отщепление пептида от белка молока казеиноген, превращая его в казеин. Последний, взаимодействуя с солями кальция, которые всегда присутствуют в молоке, образует слабкорозчинний казеинат кальция (творог). Сыр довольно долгое время задерживается в желудке, что способствует его более полному расщеплению пепсином.

 

У взрослых людей, которые обычно употребляют смешанную пищу, химозин, как правило, пассивный или вовсе отсутствует, и превращение казеиноген в казеин происходит под влиянием пепсина. В результате исследования структуры гастриксину, Химозин и пепсина полученные данные, доказывающие происхождение всех трех ферментов от общего предшественника.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+