Тканевым или клеточным дыханием называют распад органических веществ в живой ткани, который сопровождается потреблением кислорода и выделением воды и диоксида углерода. Это последовательность реакций, с помощью которых организм использует энергию связей органических молекул для синтеза АТФ из АДФ и фосфата, а система ферментов, обеспечивающих этот процесс, называется дыхательным цепью. Тканевое дыхание начинается реакциями дегидрирования (отщепление водорода от органических веществ с помощью ферментов дегидрогеназ) и заканчивается переносом электронов на кислород.

 

В этом разделе будет рассмотрена лишь та часть энергетического обмена, которая завершается синтезом АТФ. Что касается вопросов использования энергии АТФ, то они представлены в большинстве других разделов биохимии.

 

Дыхательную цепь. В процессе расщепления питательных веществ от субстратов путем окисления видщеплюются протоны и электроны (см. обмен углеводов, липидов, белков). Они поступают на коферменты ферментов дегидрогеназ, которые образуют дыхательную цепь и локализованы во внутренней мембране митохондрий. Двигаясь от одного переносчика электронов к другому, электроны переходят на все более низкие энергетические уровни, отдавая порциями свою энергию. На последней звене дыхательной цепи они восстанавливают молекулярный кислород с образованием воды. Освобожденная при переносе электронов по дыхательной цепи энергия запасается в пирофосфатных связях АТФ.

 

Таким образом, при рассмотрении общего круговорота энергии в биологических системах отмечается накопление энергии в процессе фотосинтеза и освобождение ее в процессе тканевого дыхания.

 

В клетках животных и человека сопряжения энергии окислительно-восстановительных реакций с синтезом АТФ происходит в клеточных органе-лах - митохондриях, главная функция которых заключается в преобразовании энергии, в энергопродукции. Поэтому их образно называют силовыми энергетическими станциями клеток. Митохондрии имеют замкнутые, изолированные друг от друга две мембраны: внутреннюю и внешнюю, которые разделены мижмемб-ранним пространством (рис. 58). Их можно представить как мешок в мешке. Внутренняя мембрана причудливо изгибается, образуя складки - кристы, а пространство между Кристи заполнен жидкой фазой - матриксом. Ферменты дыхательной цепи встроенные во внутреннюю мембрану митохондрий.

 

Следовательно, окисление органических молекул в клетке, связано с освобождением энергии, осуществляется дегидрированием (переносом электронов и протонов от атомов водорода в молекулярный кислород). Для удобства изучения процесс тканевого дыхания можно разбить на несколько этапов.

 

Первый этап тканевого дыхания начинается с дегидрирования, т.е. отщепление атомов водорода от соответствующего субстрата. Этот процесс осуществляется так называемыми пиридинзалежнимы (для одних субстратов) и флавинзалежнимы (для других субстратов) дегидрогеназ.

 

Пиридинзалежни дегидрогеназы получили такое название в связи с тем, что структура их небелкового компонента содержит производное пиридина - никотинамид. Поэтому их еще называют никотинамидных дегидрогеназы. Эти дегидрогеназы содержат такие кофермента:

 

- Никотинамид - сокращенно НАД +. Он построен из двух нуклеотидов: аденилового кислоты и второго нуклеоти-ду, у которого место пуринов или пиримидиновых оснований занимает никотинамид (витамин РР). Эти нуклеотиды соединены через остатки фосфатов;

 

- Нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат - сокращенно НАДФ +. Это НАД +, у которого в 2'-положении рибозы адениловая кислота есть дополнительная фосфатная группа.

 

В пиридинзалежних дегидрогеназ коферменты НАД + или НАДФ + непрочно связанные с апоферментом и поэтому могут в клетке находиться отдельно от белковой части фермента, выполняя функцию переносчиков атомов водорода (протонов и электронов). Эти дегидрогеназы являются универсальными акцепторами водорода для многих субстратов: спиртов, альдегидов, кето-и гидроксикислот, дикарбоновых кислот, аминов и т.д.. Забирая от субстратов атомы водорода, они восстанавливаются, а субстраты окисляются. Специфичность действия этой группы дегидрогеназ обусловлена белковой частью фермента, поскольку коферменты по своему строению сходны. Способность НАД + и НАДФ + выполнять функцию промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой кислоты: один из атомов водорода (H + и е-), отщепленным от субстрата, присоединяется к углероду никотинамидных кольца в положении 4. Электрон второго атома водорода (H +, е-) присоединяется на внешний энергетический уровень электроположительный атома азота в положении 1, нейтрализуя его положительный заряд, а протон (H +) переходит в среду, пидкислюючы его. В процессе присоединения электронов и протонов изменяется структура пиридинового гетеро-цикла. Кольцо никотинамида, которое в окисленной форме имело три двойных связи, восстанавливается и имеет две двойные связи. Флавинзалежни дегидрогеназы. Флавинзалежних дегидрогеназ, имеющие в структуре небелкового компонента флавинов (алоксазино-ве) кольцо - витамин В2, очень много. Одни из них выполняют функцию первичного дегидрирования определенных субстратов (янтарная кислота, ацил-производные жирных кислот и др..). Они способны видщеплюваты и принимать водород от субстратов, при этом исключается действие пиридинзалежних дегидрогеназ. Другие - оксидазы - сразу передают полученные при дегидрировании атомы водорода от субстратов на молекулярный кислород с образованием перекиси водорода.

 

Существуют флавиновые ферменты, которые являются промежуточными переносчиками водорода от НАДН + Н +, образующиеся как было показано, на первом этапе дыхательной цепи вследствие действия никотинамидных дегидрогеназ, на соединения следующего этапа дыхательной цепи (убихи-нон). Они получили названия НАДН2-дегидрогеназ (водород забирают от НАДН + Н +) или флавопротеинов-1 (ФП1). Эти флавопротеи-ны представлены сложными олигомерных белковыми соединениями, которые содержат в своем составе простетической группы флавинов производного, атомы металлов, чаще всего в форме белков с зализосирчанимы центрами (Fe-S-белки). В этих белках железо не находится в составе гема, а присоединено координационными связями атомам серы в ци-стеинових остатках белка.

 

Строение и функции флавиновых ферментов (флавопротеинов) будет приведен при рассмотрении второго этапа биологического окисления.

 

Первичные дегидрогеназы локализуются на внутренней поверхности внутренней мембраны и их активные центры обращены в матрикс.

 

Второй этап заключается в переносе по дыхательной цепи двух атомов водорода от восстановленной формы НАДН + Н + на флавопротеины (флавиновые ферменты) - промежуточные переносчики атомов водорода.

 

Флавиновые ферменты - это сложные протеины, содержащие как простетической группы один из двух производных витамина В2 - флавинмононукле-отиде (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД).

 

Витамин В2 состоит из трициклические соединения изоалоксазину, образованного конденсацией трех колец: бензольного (I), пиразиновой-го (II) и пиримидинового (III) и спирта рибитолу (производное рибозы), в связи с чем он назван рибофлавином.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+