Включение ферментов. Вещества, которые повышают активность ферментов, получивших название активаторов. Присутствие активатора крайне важна для фермента. К активаторов относятся кофакторы, ионы металлов, различные модификаторы и т.п.. Субстрат в определенных пределах концентраций является активатором - после достижения насыщенных концентраций субстрата активность фермента не растет. Субстрат облегчает формирование нужной конформации активного центра фермента (индукция), повышает его стабильность.

 

Довольно часто роль активаторов выполняют ионы металлов: они могут входить в состав каталитического активного центра фермента, способствовать связыванию субстрата с посадочной участком фермента (связывающий мостик), иногда металлы могут сочетаться не с ферментом, а с субстратом, образуя металосубстратний комплекс , на который лучше действует фермент, они могут действовать косвенным путем, связывая присутствует ингибитор т.д..

 

Активация некоторых ферментов может осуществляться путем присоединения к алостеричного центра фермента какой-либо специфической модифицирующей группы, что способствует изменение конформации фермента и его активного центра.

 

Примерами могут служить ионы хлора, которые являются активаторами амилазы слюны; ионы водорода, которые повышают активность пепсина; желчные кислоты, которые усиливают действие липазы поджелудочной железы; ЩФ может активироваться катионами М ^ +, Mn2 +, Ca2 +, Zn2 +, Co2 +, Ni2 +.

 

Активация некоторых ферментов (особенно производимых в ЖКТ) может происходить протеолитическим путем. Сначала ферменты вырабатываются в неактивной форме в виде проферменте или зимогенов (предшественников ферментов), в которых активный центр замаскированный дополнительной участком пептидной цепи. Вследствие этого субстрат не может соединиться с активным центром. Удаление такого дополнительного участка может происходить разными путями и способствует освобождению активного центра и возможности образования фермент-субстратного комплекса. Например, проферменте пепсина является пепсиноген, который вырабатывается в стенках желудка. Отщепление от его молекулы небольшого пептидной цепи с участием соляной кислоты в желудке приводит к образованию пепсина и формирование его активного центра. Проферменте трипсиноген образуется в поджелудочной железе, в состав его полипептидной цепи входит 229 аминокислотных остатков. В двенадцатиперстной кишке под влиянием фермента энтерокиназы разрывается пептидная связь между 6 и 7 аминокислотными остатками и отщепляется Гек-сапептид. После отщепления гексапептид создаются условия, способствующие образованию активного центра фермента, и трипсиноген превращается в трипсин.

 

Этот же процесс может осуществляться аутокаталитично, т.е. под влиянием уже образованных трипсина и пепсина - в случае пепсиногена.

 

Синтез ферментов-протеиназ в неактивной форме имеет определенный биологический смысл, предупреждая разрушения (самопереваривания) клеток органов, в которых образуются проферментов.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+