Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство существенно отличает их от небиологических катализаторов. Фермент может катализировать одну или несколько близких по природе химических реакций. Такая специфичность основывается на строгом соответствии стерически структуры субстрата и активного центра фермента. Структура активного центра фермента соответствует структуре его субстрата, вследствие чего данный фермент из многих веществ, находящихся в клетке, присоединяет только свой субстрат.

 

Каждый фермент катализирует не любое из всех возможных химических превращений субстрата, а какое-либо одно. Благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с огромной скоростью лишь определенных реакций из всего многообразия возможных преобразований в мик-ропростори клеток целостного организма, тем самым участвуя в регуляции интенсивности и направленности обмена веществ.

 

По признаку специфичности ферменты можно разделить на две группы: с абсолютной специфичностью и с относительной специфичностью. Ферменты, которые катализируют превращение только одного субстрата с определенной структурой, обладают абсолютной специфичностью. Любые модификации (изменения) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером может служить уреаза, которая расщепляет только мочевину, но не действует на модификационной форму - тиомочевины. Саха-раза гидролизует только сахарозу, а на другие дисахариды не действует.

 

К абсолютной специфичности принадлежит также стереохимическая, которую имеют ферменты, способные действовать только на определенные стереоизомеры, например, D-или L-формы, цис-или транс-изомеры и т.п., т.е. фермент, который расщепляет или синтезирует L-изомер, действовать на D -изомер не будет. Если соединение существует в форме цис-и транс-изомеров, то только один из этих изомеров может служить субстратом для действия фермента. Например, фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер). Фермент лактатдегидрогеназа, например, не только специфически катализирует окисление молочной кислоты, но даже распознает оптические изомеры данного соединения. Она катализирует окисление только L-молочной кислоты.

 

Стереоспецифичнисть проявляют ферменты, которые катализируют и синтетические реакции. Так, из аммиака и ?-кетоглутаровой кислоты в живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, который входит в состав природных белков.

 

Наряду с ферментами, которым присуща абсолютная специфичность действия, существует большая группа ферментов, с относительной (групповой) специфичностью - они действуют на несколько (группу) веществ, имеющих один и тот же определенный тип связи. В таких ферментов, в частности, относятся эстеразы, которые катализируют гидролиз сложных эфиров.

 

Для эстераз важно наличие сложноэфирной связи, их не лимитирует природа групп R и R1. Существуют ферменты, которые действуют более избирательно, хотя и гидролизуют один и тот же связь. Так, протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин) расщепляют белки кислотно-амидной (пептидной) связью, но образованным различными остатками аминокислот.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+