Нуклеопротеиды - сложные белки, простетической группой которых являются нуклеиновые кислоты. В природе найдено 2 типа нуклеопротеинов - де-зоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Их названия свидетельствуют о химической природе простетической группы - ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота) соответственно (см. Структура и функции нуклеиновых кислот). Отличаются данные виды нуклеопротеинов друг от друга по составу, размерам и физико-химическими свойствами.

 

ДНП локализованы преимущественно в ядре, а РНП - в цитоплазме. ДНП найдены также в митохондриях, а в ядрах и ядрышках имеющиеся высокой-лекулярни РНП.

 

В разных нуклеопротеиды количество нуклеиновых кислот колеблется в пределах от 40 до 65% (например, в рибосомах про-и еукарио-тов). В вирусных нуклеопротеиды количество нуклеиновых кислот не превышает 2-5% от общей массы. Так, в вирусе табачной мозаики на долю РНК приходится всего около 2%.

 

Нуклеопротеиды играют очень важную биологическую роль. С ними связаны процессы синтеза белков, которые лежат в основе таких явлений, как разделение, изменчивость и формирования наследственных признаков организма. Эти биологические функции нуклеопротеинов свойственны как для целой молекулы, так и для нуклеиновых кислот, входящих в их состав. Молекулярная масса нуклеопротеинов колеблется от нескольких десятков тысяч до миллионов.

 

Белковая часть нуклеопротеинов представлена преимущественно гисто-нами, протамина и небольшим количеством альбуминов, глобулинов и других белков. Гистоны распределяются на 5 классов, которые отличаются друг от друга по размерам, аминокислотному составу и величине заряда. Так, различают гистоны, богатые лизином, молекулярная масса которых в среднем составляет 20000, и богатые аргинин (молекулярная масса 15000). Они обозначаются такими символами:

 

H1 - богатые лизином;

 

Н2А - богатые аргинин и лизин;

 

Н2В - умеренно богатые аргинин и лизин;

 

Н3 - богатые аргинин;

 

Н4 - богатые глицин и аргинин.

 

По электрохимическими свойствами гистоны относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами. Изоэлектрическая точка в различных гистонов колеблется в пределах 9,5-12,0.

 

Количественное отношение гистонов и ДНК в молекулах нуклеопротеи-нов примерно одинаково. Связываются белки с ДНК с помощью электростатического связи, образованного за счет положительного заряда гистонов и отрицательного заряда ДНК. Гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно - хроматина и хромосом. Структурными единицами хроматина является нуклеосомы, которые состоят из ДНК и гистонов (Н2В, Н2А, Н3, Н4). Фракция H1 заполняет фрагменты ДНК между нуклеосомы.

 

Гистоны выполняют регуляторную функцию, которая заключается в механизмах транскрипции и репликации, в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

 

Протамины - это найнизькомолекулярниши белки (молекулярная масса 4000-12000). Они резко выражены основные свойства из-за большого содержания аргинина (до 80%). Протамины сочетаются с ДНК в хроматине спермиев, но не у всех животных. Типичной является присутствие Протамина в составе нуклеопротеинов в сперматозоидах рыб (молоко). Итак, протамины по гистоны, выполняют структурную функцию, т.е. играют определенную роль в стабилизации молекул нуклеиновых кислот и обеспечении некоторых биологически важных функций. Негистонови белки отличаются от гистонов и протамина по свойствам и аминокислотному составу. Они являются кислыми белками, поскольку содержат большое количество остатков кислых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой). Если ионная сила и рН близки к физиологическим, эти белки образуют комплексы с гистонами и ДНК. С негистоновимы белками связывают специфическую регуляцию активности хроматина. Среди негистонових белков является активаторы и ингибиторы транскрипции.

 

У некоторых вирусов встречаются гистоноподибни белки, обнаруженные в составе рибосом цитоплазмы клеток.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+