Гликопротеины - это сложные белки, в состав которых входит углеводный компонент. Белок в этих соединениях является своеобразной основой, к которой очень прочно присоединяются углеводороды (гликаны) цепи. Соответствии с особенностями химического строения гликопротеины могут быть распределены на истинные гликопротеины и протеогликаны (гликозаминоп-ротеогликаны). Основное различие между ними состоит в том, что углеводороды группировки истинных гликопротеинов имеют, как правило, 15-20 моносахаридных компонентов, которые не образуют повторяющихся оли-госахаридних фрагментов, в то время, как в протеогликанов эти В группу-ния построены из очень большого количества единиц , повторяющиеся и в основном имеют своеобразный дисахаридного характер. Чаще всего такой дисахарид содержит глюкозамин или галактозамин в суль-фатованому или несульфатованому виде и уроновых кислот (глю-куронову или идуронову).

 

Гликозаминопротеогликаны или гликозаминогликаны раньше называли мукополисахаридов. Комплекс одного и более гликозаминогли-Канев с белком называется протеогликанов.

 

Истинные гликопротеины. Молекулярная масса истинных гликопротеинов колеблется в широких пределах, достигая иногда 1 млн и более. На долю углеводного компонента в гликопротеина приходится от 1-3% (овальбумин) до 80-90% (групповые вещества крови) массы всей молекулы. В значительных пределах колеблется и количество углеводных цепей, приходящихся на одну молекулу. Так, в трансферы-нет, рибонуклеазы их количество не превышает 1-4, а в групповых веществах крови, муцин слюны достигает 300-800. Углеводные цепи, разветвленные или линейные, всегда ковалентно связаны с белковой частью молекулы.

 

Олигосахаридни цепи в гликопротеина могут выполнять следующие функции: модулируют физико-химические свойства, такие, как растворимость, вязкость, заряд и денатурация; обусловливают защиту от протеолиза внутри клетки и в межклеточном пространстве; участвуют в проявлении биологической активности, например, хорионического го -надотропину; влияют на проникновение в мембран, внутриклеточную миграцию, распределение и секрецию; влияют на эмбриональное развитие и дифференцировку клеток; могут влиять на выбор места метастазирования раковых клеток.

 

Хотя в природе найдено около 200 моносахаридов, в составе олигосахаридних цепей гликопротеинов их содержится меньше, чем 12. К ним относятся D-галактоза, D-манноза, D-глюкоза, N-ацетилглю-козамин, N-ацетилгалактозамин, дезоксисахары (L-фукоза, L-рамно-за), D-ксилоза, L-арабиноза. Типичным компонентом гликопротеинов также N-ацетилнейраминова кислота, которая чаще соединяется с претерминальним остатком галактозы или N-ацетилгалактозамину. Нейраминовой кислота чаще встречается в форме сиаловых кислот.

 

Между сахарами может образовываться большое количество гликозидных связей. Например, три различные гексозы могут соединяться друг с другом с образованием более 1000 различных трисахаридив. Конформация сахаров в олигосахаридних цепях колеблется в зависимости от их связи и близости других молекул, с которыми олигос-хариды могут взаимодействовать.

 

Ковалентная связь между углеводной и белковой частей гликопротеинов могут образовывать различные группировки. Очень распространенным является гликозиламидний тип связи между N-ацетилглюкозами-ном и у-амидный азот аспарагина (N-гликозидной связи). В образовании этой связи зачастую участвуют ОН-группы остатков серина или треонина и N-ацетилгалактозамин или галактоза.

 

Большинство гликопротеинов с такой связью присутствуют в муцин, но О-гликозидные связи обнаруживаются также в некоторых мембранных и циркулирующих в крови гликопротеин.

 

В коллагене встречается галактозил-гидроксилизиновий О-глико-зидний связь, а в углеводосодержащими белках высших растений - арабино-зин-гидроксипролиновий. В гликопротеин моче человека выявлено также S-гликозидной связи галактозы с цистеином и О-гликозидной связи фукозы с треонин. Некоторые гликопротеины содержат как N-, так и О-гликозидные связи.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+