Несмотря на то, что химический состав и структура белков уже в значительной степени изучены, и прогресс в этой сфере продолжается, в настоящее время еще не создано ни четкой номенклатуры, ни действительно научной классификации белков. Белки часто классифицируют по случайным признакам: источниками выделения белка, форме молекулы, растворимостью в определенных растворителях, локализацией в определенных органах и тканях, аминокислотному составу и т.д.. Из общего количества белков выделяют те или иные узкие или широкие группы. Так, характеризуя белковые вещества по степени сложности, среди них выделяют две большие группы: простые и сложные белки. В простых белков, или протеинов, относятся белки, которые дают при гидролизе только аминокислоты. Сложные белки состоят из простого белка и дополнительной группы небелковой природы. Сложные белки делятся на группы в зависимости от строения небелковой части - простетической группы. По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Существует также классификация белков по их растворимостью.

 

В последние годы сделаны попытки дать научно обоснованную классификацию с учетом достижений химии и биохимии белков. Согласно одной из них белки классифицируются по функциям, которые они выполняют. По этому признаку выделяют следующие группы белков: каталитические, белки-регуляторы активности генома, защитные, токсичные, транспортные, сократительные, рецепторные, белки-ингибиторы ферментов, белки вирусных оболочек, белки с другими функциями. Хотя функциональная классификация также имеет некоторые недостатки, например, при классификации бифункциона-ных белков, однако она дает возможность более глубокого понимания взаимосвязи структуры и функции молекул белка.

 

Другая попытка состоит в классификации белков в соответствии с особенностями их вторичной и третичной структур. Согласно этой классификации среди глобулярных белков выделено 4 класса: a-, ?-, а + ?-и a / ?-белки (см. выше). К классу a-белкам относят глобулярные белки, которые содержат только a-спирали в количестве не менее 60% от полипептидной цепи, в состав которого они входят; к классу ?-белков-е, содержащие только ?-структуры, зачастую не менее двух анти-параллельных цепей. К классу a + ?-белкам относят белки, содержащие те или иные структуры в пределах одного и того же полипептидной цепи (причем один домен состоит из a-спиралей, а другой-с ?-слоев), к классу a / ?-белков - те, которые содержат дежурство вдоль полипептидной цепи a-спиралей и ?-структур, или один или несколько ?-слоев, окруженных несколькими a-спиралями каждый. Большинство белков согласно этой точке зрения относятся к a / ?-класса, которому по численности немного уступает ?-класс; a-класс и a + ?-класс менее распространены, чем два первых (по Ю.Б.Филиповичем, 1985 г. ). Следует иметь в виду, что есть немногочисленные глобулярные белки, полностью лишены какой-либо вторичной структуры, поэтому их нельзя отнести ни к одному из вышеупомянутых классов.

 

Простые белки разделяют на следующие классы: альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламинов, глютелины, протеиноиды.

 

Альбумины. Это водорастворимые белки, осаждаются при насыщении растворов нейтральными солями, например (NH4) 2SO4. Альбумины широко распространены в природе. Они составляют около 50% всех белков плазмы. Молекулярная масса альбуминов 35000-70000. Молекулы их имеют эллипсоидную форму, которая является компак-тнишою и симетричнишою, чем глобулинов. Для химического состава характерно содержание лейцина (15%), значительного количества серосодержащих аминокислот, лизина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, а также незначительное содержание глицина. Некоторые альбумины совсем не содержат этой аминокислоты (альбумин сыворотки крови). Основные функции альбуминов - регуляция осмотических процессов и транспорт. При уменьшении содержания альбуминов нарушается транспорт липидов. Они регулируют также содержание в плазме крови ионов Са2 +, стероидных гормонов, некоторых лекарственных препаратов (дикумарина, пенициллина, аспирина), образуя с ними комплексы.

 

Глобулины. Глобулины, как альбумины, очень распространены в составе животных и растительных тканей. В отличие от альбуминов, глобулины не растворяются в концентрированных растворах нейтральных солей. Из тканей их выделяют при помощи экстрагирования 10% раствором солей. При повышении концентрации солей растворимость глобулинов уменьшается, а в 50% растворе они выпадают в осадок. Молекулярная масса глобулинов - 0,9-1,5 млн. Они более грубодис-кольца и менее гидрофильные, чем альбумины. По химическому составу глобулины несколько отличаются от альбуминов и содержат больше глицина (~ 5%) и меньшее количество серосодержащих аминокислот. При электрофореза белки сыворотки крови в зависимости от подвижности делятся на несколько фракций, среди которых альбумины составляют 54-58%, фракция глобулинов неоднородна и разделяется на а1-глобулины (6-7%), а2-глобулины (8-9%), ?-глобулины (1314%), у-глобулины (11-12%). С помощью имунофорезу белки сыворотки крови можно разделить на 16-19 фракций, каждая из которых выполняет специфическую роль в процессах метаболизма.

 

Гистоны. Это щелочные белки с молекулярной массой 12000-30000, содержащие 20-30% щелочных аминокислот. Они растворяются в слабых кислотах, осаждаются спиртом, не содержат триптофана и, в большинстве случаев, цистеина и цистина. Основная масса гистонов входит в состав хромосом ядер клеток и играет важную роль в стабилизации ДНК. Определенную роль они выполняют в процессах биосинтеза белков, поскольку являются компонентами дезоксирибонуклеопротеїнів ядра. Согласно данным РСА и электронной микроскопии гистоны не найдено в хромосомах тех организмов, которые не имеют сформированного клеточного ядра (прокариот).

 

Протамины. Это сильно щелочные белки с низкой молекулярной массой (до 12000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Протамины растворяются в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении; в их молекуле содержание диаминомонокарбонових кислот составляет около 80%, особенно много аргинина. В протамина не встречаются цистеин, триптофан, аспарагин, чаще всего отсутствуют тирозин, фенилаланин, поэтому они не дают многих цветных реакций на белок. Благодаря высокому содержанию основных аминокислот протамины представляют собой поливалентный органический катион легко реагирует с молекулами, имеющих избыток отрицательно заряженных групп, например, с нуклеиновыми кислотами. Протамины предоставляют ДНК биологической инертности, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Протамины широко распространены в природе. Они содержатся в половых клетках животных и человека и составляют основную массу белков хроматина.

 

Проламинов. Эта группа белков широко распространена в растительных организмах, хорошо растворяется в 60-80% этиловом спирте, в их состав входит много пролина, а также глутаминовой кислоты. В очень незначительном количестве в состав этих белков входят лизин, аргинин, глицин.

 

Глютелины. Как и проламинов, - это белки растительного происхождения, хорошо растворимые в щелочных растворах (0,2-2% № ОН). В их состав входит большое количество глутаминовой кислоты и лизина.

 

Протеиноиды. Это труднорастворимые белки, которые не растворяются в воде, растворах солей и в растворах кислот и щелочей, для их состав характерна высокая доля серосодержащих аминокислот. К протеиноидив принадлежат фибриллярные белки: кератин, коллаген, фиброина шелка и др.. Они отличаются высокой устойчивостью и эластичностью. Протеиноиды слабо расщепляются ферментами кишечного тракта, поэтому плохо усваиваются и способствуют процессам гниения в кишечнике.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+