Амфотерные свойства белков. Белки являются амфотерными электролитами, поскольку в составе их молекулы содержатся как кислотные, так и щелочные группы. Кислотно-основные свойства определяются, главным образом , боковыми радикалами аминокислот, способными к ионизации. К ионизированных групп относятся СОО-группы боковых радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот, NH ^-группы остатков лизина и аргинина. Ионизация остальных групп в молекулах белка существенного значения не имеет, поскольку a-NH2-и a-СООН-группы образуют пептидные связи, а количество N-и С-концевых групп незначительна в связи с большими размерами молекул белка . Степень ионизации функциональных групп зависит от значения рН. В кислой среде ионизируются N ^-группы, в щелочной среде-СООН. Поэтому белки в водной среде, подобно аминокислот, обладают свойствами амфолитом: в кислой среде они реагируют основы, в щелочной - как кислоты. Белкам, как амфотерным электролита, характерные буферные свойства в организме, однако их емкость при физиологических значений рН ограничено. Исключение составляют белки, содержащие много остатков гистидина, боковом радикала которого присущи буферные свойства в интервале значений рН, близких к физиологическим. Таких белков мало. Так, гемоглобин, который содержит до 8% гистидина, является мощным внутриклеточным буфером в эритроцитах, благодаря чему и поддерживает РИ крови на постоянном уровне. В зависимости от знака заряда молекула белка в электрическом поле передвигаться соответственно в сторону катода или анода. Добавление раствора белка определенного количества ионов Н + или ОН-изменяет рН среды, в результате чего диссоциация одних групп подавляется, а других - усиливается.

 

Значение рН среды, при котором белок не несет суммарного заряда и не движется в электрическом поле, называется изоелектрич-ной точкой (ИЭТ). Изоэлектрической точки некоторых белков следующие: пепсина - I, 0; казеина - 4,8; гемоглобина - 6,8; рибонуклеазы - 7,8; лизоцима -

 

II, 0 (см. также табл.2). ИЭТ выше 7, если белок содержит большое количество остатков основных аминокислот, и меньше 7 при преимущественном содержании кислых аминокислот. Для большинства глобулярных белков ИЭТ находятся в кислой зоне (4,5-6,5). Однако есть и исключения. Например, фермент пепсин, который выполняет свою функцию в сильно кислой среде желудка, имеет ИЭТ около 1,0, а протамин - около 12. ИЭТ белка характеризуется рядом особенностей: в ИЭТ белок имеет наименьшую растворимость и довольно легко выпадает в осадок, теряя способность двигаться в электрическом поле. Следует отметить, что в ИЭТ белок выпадает в осадок в большинстве случаев после добавления водовидбираю-ющих веществ, которые разрушают гидратную оболочку (спирта, ацетона, нейтральной соли и др.).. Зная ИЭТ индивидуальных белков, можно подобрать наилучшие условия для их осаждения из биологических жидкостей, тканевых экстрактов, которые содержат смесь различных белков, а также для получения и очистки белковых препаратов. Наличие большого количества точек диссоциации определяет и способность белковых молекул к взаимодействию с малыми ионами, в частности с ионами металлов, другими заряженными молекулами, что очень важно для функционирования белка.

 

Способность белков взаимодействовать как с анионами, так и с катионами имеет большое биологическое значение. Известно, что транспорт ионов, например, ионов Cu2 + и Zn2 + обеспечивается белками, некоторые ферменты проявляют каталитическую действие только при наличии в составе их молекулы ионов металлов. Важную роль во многих физиологических процессах играет способность белков связывать катион кальция, имеет непосредственное значение в регуляции метаболических процессов. Способность белков образовывать с ионами металлов комплексы используется в медицине для устранения последствий отравления тяжелыми металлами. В этом случае дают выпить раствор яичного белка или молока, которые связывают ионы металлов, препятствуя их всасыванию. Вследствие наличия в составе белковой молекулы большого количества реакцийноз-пригоден групп, белки могут участвовать в реакциях окисления, восстановления, солеобразования, ацетилирования, этерификации, фосфоры-рования и т.д. Все эти реакции имеют место в живых организмах и обеспечивающих процессы их жизнедеятельности. Белки, как амфотерные поли-электролиты, обнаруживают в организме буферные свойства, что имеет отношение к поддержанию постоянства рН.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+