Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную конформацию полипептидной цепи. Она образуется за счет водородных связей между пептидными группами в одной полипептидной-м цепи или между соседними полипептидными цепями. При этом конформация может приобретать вид спиральных и слоисто-складчатых структур.

 

Вторичная структура представлена такими регулярными структурами, как а-спираль, ?-структура (складчатый слой или лист) и ?-изгиб. Определенная часть полипептидной цепи не имеет упорядоченной структуры, такие участки называют аморфными, или бесструктурными зонами. Следовательно, вторичная структура - это форма и степень спирализации полипептидной цепи в пространстве (спиральная конформация) и образование участков ?-структур в одной полипептидной цепи или, в основном, между полипептидными цепями (слоисто-складчатая конформация). Опираясь на данные рентгеноструктурных исследований пептидов и расчетные данные, американские ученые Л.Полинг и Р.Кори (1950) установили, что для пептидов лучшей конформацией есть определенная спиральнозакручена структура, которую они назвали а-спиралью. Ее можно представить как закрученную влево или вправо винтовую лестницу, в которой ступеньками служат радикалы аминокислот. В природных белках обнаружены только правые а-спирали. Внешне а-спираль подобная слегка растянутой спирали электроплитки. Поскольку а-спираль образуется в результате многократного повторения единиц

 

то размеры ее достаточно стали. На каждый виток приходится 3,6 аминокислотные остатки, шаг спирали равен 0,54 нм, диаметр спирали -0,5 нм, угол подъема составляет 26 °. Период идентичности равна 2,7 нм и включает 18 остатков аминокислот (рис. 4). Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали, соединяя ее витки, а боковые радикалы остатков аминокислот находятся на внешней стороне спиральной конформации и расположены по разные стороны от ее оси. Пептидные цепи приобретают а-спиральной конформации произвольно. Хотя энергия водородных связей, участвующих в образовании а-спирали, сравнительно небольшая, значительное количество этих связей обеспечивает структуре стабильность, что приводит к выразительному энергетического эффекта, вследствие чего а-спиральная конформация является достаточно устойчивой и жесткой. Стабильность структуры зависит и от других факторов, в частности от боковых радикалов остатков аминокислот, расположенных в разных участках Полина-птидного цепи. Так, исследования, проведенные с полипептидами аминокислот, например, полилизином, полиаланином и другими, показали, что некоторые аминокислоты (аланин, метионин, лейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин) способствуют образованию а-спирали, другие - глицин, серин, треонин , лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты - ее дестабилизируют. Остатки иминокислот пролина и гидро-ксипролину не укладываются в пространственную спирализации а-структур, и она нарушается. Полипептидная цепь на этих участках легко изгибается, поскольку не содержится в данном случае вторым водородной связью. Приведенные данные могут быть одной из возможных причин полипептидная цепь в молекулах белка спирализуеться не полностью. Степень спирализации полипептидной цепи в различных белков неодинаков. Полностью спирализовани полипептидные цепи встречаются очень редко. Например, а-кератин полностью а-спи-рализованим белком. Белок мышц парамиозин спирализований на 96100%, миоглобин и гемоглобин - 75%, альбумин сыворотки крови - 50%, альбумин куриного яйца - 45%, лизоцим - 35%, пепсин - 38%, рибонуклеаза - 17%, химотрипсин - 11% .

 

Кроме а-спирали, в белках обнаружены другие типы спиралей, к виткам которых входят 3,0 или 4,4 остатки аминокислот. Такие спирали встречаются очень редко, в основном на коротких участках, образуя на концах а-спирали 1-2 витка. Белки со структурой а-спирали могут быть либо глобулярные (альбумины и глобулины яичного белка и молока, а также пепсин и др.)., Или фибриллярные (миозин, эластин, а-кератин и др..).

 

Следует отметить, что в результате скручивания полипептидной цепи на спирализованих участках белковой молекулы возникают зоны перераспределения электронов. Они могут участвовать в передаче энергии возбуждения электронов, имеет огромное значение для осуществления химических реакций и трансформации одного вида энергии в другой.

 

?-Структура. Другой разновидностью вторичной структуры белков является ?-структура, которая называется также складчатым слоем, или письмом (рис. 5). Эта разновидность вторичной структуры имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи. Она формируется с помощью мижпептидних водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи, где водородные связи будут внутри полипептидной цепи (короткая ?-структура), или группой близко расположенных смежных полипептидных цепей в молекуле, где водородные связи будут замыкаться между цепями (полная ?-структура). В большинстве случаев складчатые слои содержат не более шести полипептидных цепей. Эта структура напоминает меха гармошки. Зависимости от взаимной ориентации цепей различают параллельные и антипараллельными ?-структуры (рис. 6). При этом, если цепи параллельны, то есть имеют одинаковое направление от N-к С-конца, то образуется параллельный складчатый слой (например, в ?-кератина). Антипараллельно цепи (N-конце направлены в противоположные стороны) образуют структуру антипараллельными складчатого слоя (например, в фиброина шелка). Антипараллельно структура образуется в том случае, если складчатый цепь изгибается, делает поворот назад и идет вдоль самого себя в обратном направлении, а в месте поворота образуется так называемый ?-изгиб - особый вид вторичной структуры. В складчатых цепях число остатков на «виток» равен 2 (в плоском складчатом слое) или 2,3 (в едва скрученном слое), радиус спирали 0,1 нм. Расстояние между цепями составляет 0,95 нм, а период идентичности вдоль цепи - 0,70 нм для параллельных цепей и 0,65 нм для антипараллельных. Доказано, что в составе ?-структур редко встречаются глутаминовая кислота, аспарагин, гистидин, лизин, серин, пролин. Стабильность складчатого слоя определяется, главным образом, мижпептиднимы водородными связями. Другие типы связи (см. ниже) почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей, которые возникают поперек в местах нахождения остатков цистеина. Например, в ?-кератине параллельные полипептидные цепи дополнительно стабилизируются мижланцюжковимы-Б-Б-связями.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+