Белки (или полипептиды) - это высокомолекулярные полимерные молекулы, состоящие из остатков аминокислот. В белках аминокислоты соединены между собой с помощью пептидной связи, образуется при взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. В состав белков живых организмов входят двадцать аминокислот.

 

По составу белки можно разделить на две большие группы - простые и сложные. Простые белки содержат в своем составе только аминокислоты, а в состав сложных входят еще и небелковые компоненты. Простыми белками, например, альбумины, глобулины и гистоны. К сложным относят гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеиды, металлопротеины т.д..

 

Молекулы белков отличаются сложной пространственной структурой, в которой выделяют четыре уровня организации. Первичная структура белков обусловлена количеством и порядком расположения аминокислот в полипептидной цепи. Карбоксильные и аминогруппы аминокислот в полипептидной цепи регулярно повторяются. Это позволяет узаемодияты между собой, образуя водородные связи. Эти связи определенным образом изменяют положение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, создавая вторичную структуру белковой молекулы в виде спиральных или складчатых участков. Различные спиральные и складчатые участки белковой молекулы также УЗА-емодиють между собой. Это происходит с помощью гидрофобных или электростатических узаемодий между ними или вследствие образования водородных или даже ковалентных связей между отдельными радикалами аминокислот. Таким образом возникает третичная структура белка. Четвертичная же структура белка возникает в результате объединения нескольких белковых молекул в единый структурно-функциональный комплекс.

 

Именно особая пространственная структура позволяет белкам выполнять большинство их функций. Расположение различных типов аминокислотных радикалов в одной точке пространства создает уникальные условия для протекания биохимических реакций, а складчатые участки белковой цепи проявляют значительную устойчивость к воздействию внешних факторов.

 

По форме белковой молекулы белки делят на три большие группы - фибриллярные, глобулярные и промежуточные. Фибриллярные белки состоят из длинных нитевидных молекул или складчатых структур. У них слабо выражена третичная структура белка и они плохо растворяются в воде. Глобулярные белки имеют хорошо выраженную третичную структуру и хорошо растворяются в воде. Их молекулы принимают форму компактных глобул, что и позволяет им эффективно выполнять свои функции. Структура промежуточных белков является переходной между глобулярных и фибриллярных формами.

 

Пространственная структура белков может нарушаться под влиянием изменения температуры, химической среды, физических факторов. В этом случае сначала разрушается четвертичная структура, затем третичная, вторичная и, напоследок, первичная, когда распадается полипептидная цепь. Этот процесс называется денатурацией. Она может быть обратной, когда после прекращения действия денатурирующего фактора белок самостоятельно восстанавливает свою структуру, и несвязные-ротный, когда после прекращения действия фактора восстановления структуры белка (или ренатурации) не происходит.

 

В связи с большим разнообразием белков они в живых организмах выполняют много функций.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+