Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой, теряя молекулу воды, образуют ковалентную связь, который называется пептидной (рис. 2.3). Группа атомов O-C'-NH называется пептидной группой. Поскольку в образовании связи между мономерами участвуют различные химические группы, полипептидная цепь имеет направление: его конец, где остается аминогруппа, называется N-концом, противоположный (карбоксильная группа) - С-концом. Синтезируются полипептыдные цепи (раздел 8) в направлении N ^ С, в этом же направлении представляются по умолчанию аминокислотные последовательности белков.

 

Два свойства пептидной группы играют ключевую роль в образовании пространственной структуры белка:

 

1) пептидные группа является полярной - выступает одновременно донором и акцептором водородных связей. Таким образом, остов полипептидной цепи (пептидные группы и Са-атомы, чередуются), от которого ответвляются полярные и неполярные боковые остатки (см. рис. 2.4), является полярным.

 

2) Одна из пар электронов, что соответствует связи C'-О (обычно обозначается как двойной, как справа на рис. 2.3), на самом деле делокализова-на также между атомами C'-N: пептидная связь является "напивподвийним" , что делает невозможным вращения вокруг него. Для большинства аминокислот реализуется более выгодна транс-конформация пептидной связи: присоединенные к пептидной группы Са-атомы »смотрят" в разные стороны (рис. 2.4, см.. Также раздел 1). Единственное исключение - пептиды связь перед Pro, примерно 10% таких связей находятся в цис-конформации. Поскольку вращение вокруг пептидной связи невозможно, конформация полипептидной цепи может изменяться только за счет вращения вокруг прилегающих к пептидной группы одинарных связей (вращательные углы ф и ф, рис. 2.4), а также вращение вокруг связей в рамках боковых остатков (хи, Х2 ...). Вследствие стерических ограничений все комбинации углов вращения ф и ф являются возможными - для по-липептидного цепи реализуется распашными изомерный механизм гибкости. Разрешены для большинства остатков зоны конформационного пространства в координатах ф-ф (диаграмма Рамачандрана (Gopalasamu-dram Narayana Ramachandran)) показано на рис. 2.4. Диаграммы Рамачандрана имеют свои специфические признаки для отдельных остатков. Особенно это проявляется, если ввести третью координату - свободную энергию для каждой пары вращающихся углов. Иначе говоря, подавляющее (наиболее вероятная) локальная конформация цепи зависит от аминокислотной последовательности.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+