Ферменты (энзимы) - это биологические катализаторы, являются белками с высокой специфичностью, которые синтезируются клеткой и способны за каталитическими механизмами ускорять биохимические реакции.

 

8.3.1. Особенности ферментативных реакций

 

1. Скорость катализа 106 - 1012 раз.

 

2. Выход продуктов реакции 100% и без посторонних веществ.

 

3. Все ферменты работают при рН 7 - 7,5 и 20 - 25 0С.

 

4. Ферменты характеризуются высокой специфичностью как к реакциям, так и субстратов. Именно это обеспечивает возможность одновременного протекания многочисленных биохимических реакций.

 

8.3.2. Структура ферментов

 

Все ферменты - простые или сложные белки. Ферменты-простые белки являются однокомпонентными (пепсин, трипсин, гидролитические). Ферменты-сложные белки являются многокомпонентными и состоят из

 

• белковой части;

 

• органической молекулы-кофермента;

 

• иона металла-кофактора.

 

Такие сложные комплексы наз. холоферментамы. Любая ферментативная реакция происходит в три стадии:

 

• образование комплекса фермент-субстрат;

 

• превращение его в комплекс фермент-продукт;

 

• распад (диссоциация) последнего комплекса.

 

8.3.3. Специфичность действия ферментов

 

Специфичность ферментов проявляется в том, катализируемой только одна или группа однотипных реакций. По механизму действия различают следующие формы специфичности.

 

1. Субстратная специфичность - избирательность в отношении определенного субстрата или группы однотипных субстратов.

 

2. Абсолютная групповая специфичность - имеет значение тип связи и строго определенная структура радикала у этой связи.

 

3. Относительная групповая специфичность - действует на определенный тип связи и допускает изменение структуры радикала у такой связи.

 

4. Оптическая или стереохимическая специфичность - действует только на один оптический изомер даже в их рацемической смеси.

 

8.3.4. Регулирования ферментного аппарата клетки

 

Регулирования активности ферментов происходит тремя путями.

 

1. Регулировкой скорости синтеза ферментов.

 

2. Регулированием химической активности ферментов.

 

Наиболее совершенным е способ регулирования активности через особые алостерични центры. В составе фермента е особый участок, с которой связывается эффектор (модулятор) - молекула вещества, не имеет сходства к субстрату, при этом меняется пространственная структура молекулы фермента, главным образом его активного центра, усиливает или ослабляет действие фермента. При изостерические регуляции эффектор по своей структуре подобен субстрата.

 

3. Постсинтетична регуляция активности происходит изменением рН, температуры, применением неспецифических ингибиторов.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+