Белки в телеБелки (10-20%) — это макромолекулы имеющие большую молекулярную (до 1,5 млн. у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельнх мономеров — аминокислот. 

Состав белков.

Самые распространенные органические соединения. Они состоят из углерода (С), водорода (Н), кислорода (О) и азота (N). Некоторые белки содержат серу (S).

В клетках встречается свыше 170 различных аминокислот, но обычно в составе белков находят 20 (сокращенное обозначение аминокислоты — первые три буквы ее названия, например: ала — аланин: вал — валин и т.д.).

Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Животные синтезируют не все аминокислоты, некоторые они получают в готовом виде с пищей (так называемые незаменимые аминокислоты: лейцин, триптофан, тирозин др.). Строение аминокислот выражается общей формулой.


У большей части аминокислот имеется одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа), поэтому аминокислоты проявляют амфотерные свойства. Участки молекул, лежащие вне этих групп, называются радикалами (R). В белках две соседние аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Она возникает между карбоксильной группой и аминогруппой с выделением молекулы воды.

Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые состоят только из аминокислот, а сложные кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы (простетические группы).

Строение белков.

Молекулы белков в зависимости от их аминокислотного состава могут быть представлены клубком (глобулярные белки: глобулин, инсулин, альбумин) или нитью (фибриллярные белки: коллаген, миозин, кератин). Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма — конформация, состоящая из четырех уровней организации.

Первичная структура — число и последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Длинную цепь из аминокислотных остатков называют полипептидом. Большинство полипептидов содержат от 300 до 500 аминокислотных остатков.

Вторичная структура — регулярная укладка или спирализация звеньев полипептидной цепи за счет водородных связей между пептидными группами

Бывает двух видов: ?-спираль — спирально закрученная, очень устойчивая конформация (белок волос и ногтей кератин); ?-конформация — несколько параллельных цепей, связанных водородными связями, перпендикулярные цепям (белок шелка фиброин).

Третичная структура — пространственная конфигурация спирализованной или предварительно уложенной полипептидной цепи, поддерживаемая дисульфидными (-S-S-), ионными, водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Для этой структуры характерны наиболее сложные и тонкие особенности пространственной ориентации белковых молекул, отличающих один белок от другого. Из химических связей в количественном отношении преобладают гидрофобные взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков, расположенных на расстоянии друг от друга.

Четвертичная структура — совместное объединение нескольких близких по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств. Глобулы (субъединицы) в составе этой структуры называют протомерами, а четвертичное образование — мультимером (например, молекула гемоглобина состоит из двух ?-цепей и двух ?-цепей). Связи, поддерживающие мультимер, — электростатические, ионные, гидрофобные, реже дисульфидные Белковые структуры возникают путем самосборки. При определенных условиях белки денатурируют.

Свойства белков.

В воде белки растворяются плохо, действие высоких температур, концентрированных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов вызывает денатурацию.

Денатурация — процесс утраты белком четвертичной, третичной и вторичной структур, приводящих к потере белком своих свойств. Денатурация может быть частичной (разрушена четвертичная и третичная структуры) или полной (разрушены все структуры, поддерживаемые нековалетными связями), обратимой и необратимой. Процесс восстановления денатурировавшим белком своей природной структуры называют ренатурацией.

Функции белков.

1) транспортная: гемоглобин переносит О2 в крови, а в мышцах его аккумулирует миоглобин;

2) каталитическая: ферменты (например, трипсин, рибонуклеаза, каталаза) ускоряют биохимические реакции, протекающие в клетке. Реакции в клетке идут без ферментов медленно, так как концентрация исходных веществ мала. Ферменты связываются со своими субстратами, т. е. с теми веществами, на которые они действуют. Фермент имеет активный центр — участок, на котором идет данная реакция. Каждая реакция катализируется своим ферментом, но есть ферменты, участвующие в нескольких реакциях. Некоторые ферменты активны только в присутствии веществ коферментов, которые сами не являются катализаторами; в роли коферментов обычно выступают различные витамины;

3) регуляторная: гормоны (например, инсулин, глюкагон) регулируют углеводный обмен в организме;

4) защитная: белки иммуноглобулин и интерферон избирательно связываются с чужеродными белками и клетками в реакциях типа «антиген — антитело» при иммунном ответе организма на различные инфекции;

5) сократительная: белки актин и миозин входят в состав мышечных волокон, жгутиков, ресничек и обеспечивают все движения, к которым способны клетки и организмы;

6) структурная: белки (например, коллаген, кератин, фиброин, эластин) входят в состав оболочек клеток сухожилий, костей, хрящей, волос, перьев, рогов, когтей и т. п.;

7)рецепторная или сигнальная: белок опсин входит в состав светочувствительного пигмента родопсина сетчатки глаза и обеспечивает преобразование световой волны в электрический сигнал, передаваемый по зрительному нерву;

8) запасающая: например, белки альбумин и казеин входят в состав белка яиц, молока;

9) токсическая: например дифтерийный токсин и змеиный яд — блокируют различные реакции в организме и приводят к его гибели;

10) энергетическая: характерна в основном для растительных белков. Например, клейковина, являются источником энергии в клетке и в организме. Эту функцию могут выполнять и другие белки в случае использования клеткой запасов углеводов и жиров. При расщеплении 1 г белка освобождается 17, 2 кДж энергии.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+