Рецепторный комплекс Т-клеток. Как уже отмечалось, существует два типа Т-клеточного рецептора - а? и У8. Каждый Т-лимфоцит несет рецепторы только одного типа. На клеточной поверхности как a?-ТКР, так и У8-ТКР ассоциированные с полипептидной комплексом CD3.

 

Полипептидные цепи a? и У8, составляющих собственно ТКР, имеют аналогичную молекулярную структуру. Каждый из цепей содержит в надмембранный часть один вариабельный (V) и один константный (С) домен, трансмембранный сегмент (12 - 20 остатков) и короткий цитоплазматический хвост (3 - 5 остатков). Между С-доменом и трансмембранным сегментом в гибкой шарнирной области содержится дисульфидная связь, соединяющая цепи димера. У человека обнаружено одна из разновидностей У8-ТКР, цепи которого соединены нековалентно, а не дисульфидных связей. В надмембранный части цепей являются два участка N-гликозилирования (одна в V-домены, вторая в С-домене). V-домены ТКР подобные V-доменов иммуноглобулинов, характеризуются разнообразием аминокислотной

 

последовательности и содержат гипервариабельные участки с наиболее изменчивой последовательностью аминокислот, образующих активный центр, связывающий антиген. Гипервариабельные области V-домена ТКР, как и в молекуле иммуноглобулина, стабилизированные каркасными участками с относительно постоянной аминокислотной последовательностью. СО3-камплекс. Как уже отмечалось, димеры o?-и У8 - Т-клеточного рецептора размещаются на клеточной поверхности рядом с полипептидными цепями, объединяемых в комплекс под названием CD3. В состав комплекса CD3 входит пять видов полипептидных цепей, из них три (в, 8 и s) экспрессируются в форме мономеров, два других (Z и п) - в форме соединенных дисульфидными связями гомо-или гетеродимерив (ZZ , п-П, Z-п). Не следует путать цепи y и 8 от3-комплекса с цепями

 

Полипептиды от3-комплекса является

 

трансмембранных белков и имеют одинаковую последовательность аминокислот во всех Т - клеток.

 

Цепи y, 8 и s кодируются тесно сцепленными генами, гомологичными между собой, и относятся к суперродины иммуноглобулинов. Каждый из цепей имеет в надмембранный части один домен (подобный иммуноглобулинового С-домена), трансмембранный сегмент и цитоплазматический хвост (40 и более остатков) с висококонсервативною последовательностью аминокислот. Как и на цитоплазматических частях Iga / Ig?, на цепях СD3-комплекса находятся активационные последовательности и там.

 

Цепи Z и п кодируются одним геном, экспрессируются в результате альтернативного сплайсинга и различаются между собой по наличию или отсутствию в молекуле продуктов последнего экзонов. Они не принадлежат к суперродины иммуноглобулинов. Характерной особенностью их структуры является короткий надмембранный домен и очень длинный цитоплазматический хвост (с 143-185 аминокислотных остатков). В отличие от цепей y, 8 и s, цепи Z и п имеют не по одной, а по три последовательности и там.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+