Концентрация IgD в сыворотке крови непостоянно и обычно не превышает 1%. Молекулярная масса IgD составляет 184 000, константа седиментации - 7S. Молекулярная масса тяжелой цепи - 70 000. Молекула IgD, как и молекулы иммуноглобулинов других классов, состоит из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками. У человека в 8-цепях содержится шарнирная участок между С8И-и С82-доменами, она имеет 64 остатки аминокислот. Сегмент шарнира богат углеводами, благодаря чему устойчив к перевариванию протеолитическими ферментами. Локализация углеводов не характерна, что может иметь значение для проявления биологических функций IgD. Содержание углеводов в молекуле IgD составляет 12-15%. В отличие от иммуноглобулинов других классов они содержат N-ацетилгалактозамин. Лишь около 9% молекул IgD содержат к-цепи, а во всех других классов иммуноглобулинов человека больший процент легких цепей относится к к-типа. IgD комплемент не фиксирует.

 

В отношении большем количестве IgD содержится в сосудах, чем экстраваскулярные, что объясняется, очевидно, низким коэффициентом диффузии. В 100% здоровых людей IgD не проявляется, тогда как у отдельных особей их содержание может достигать 0,4 г / л при норме 0,01-0,02 г / л. Концентрация IgD растет у беременных и при приеме оральных противозачаточных препаратов. Клетки, синтезирующие IgD в большом количестве, оказываются в слизистой оболочке толстой кишки при колитах. Однако роль IgD окончательно еще не выяснено. Уровень IgD повышается при миеломной болезни и хронических воспалительных процессах. Скорость синтеза IgD при миеломной болезни может повышаться в сотни раз. Среди IgD обнаруживаются и антинуклеарные антитела против тканей щитовидной железы. Из этого можно сделать вывод, что они могут быть причастны к развитию аутоиммунных процессов. Иммуноглобулин рецепторы для антигена на зрелых В-клетках содержат преимущественно IgD. На лимфоцитах в онтогенезе IgD появляются значительно позже других иммуноглобулины. Это позволило предположить, что связывание антигена рецепторами IgD лимфоидных клеток препятствует возникновению толерантности. Рецепторы IgD для антигена не отличаются от соответствующих антител в сыворотке крови. В 90% клеток взрослых мышей обнаружено одновременно иммуноглобулины классов М и D того же специфичности. При наличии этих рецепторов клетка может переключаться на синтез антител других изотипов.

 

Антитела - гликозилированных белков - гаммаглобулины, которые способны специфически соединяться с антигенами и выполнять ряд эффекторных функций: фиксацию комплемента, опсонизувальний влияние и рецепторную и цитотоксическое действия и т.д.. Мономерные молекулы иммуноглобулинов состоят из 4 полипептидных цепей (2 тяжелых и 2 легких), каждый из которых имеет вариабельный участок в N-концевой части и константность - в С-концевой части молекулы. В организации доменной структуры полипептидных цепей и их взаимодействия при составлении молекул иммуноглобулинов решающую роль играют соответствии внутришньоланцюгови и мижланцюгови дисульфидные связи. Вариабельны домены, организованные вариабельными участками тяжелых и легких цепей, организуют активный центр - рецепторную зону молекулы антитела, в которой происходит связывание с антигенной детерминантой. Полость активного центра (паратоп) образована гипервариабельные области тяжелого и легкого цепей, в которой и происходит специфическое взаимодействие с антигенной детерминантой (эпитопом) благодаря силам межмолекулярного притяжения. Антитела, образующиеся в ответ на проникновение антигенов, гетерогенные по антигензвьязувальнимы центрами, афинностью к отдельному эпитопов, что обусловлено гетерогенностью антитилосинтезувальних клонов В-лимфоцитов. Динамика синтеза антител зависит от особенностей и доз антигенов, путей их поступления в организм и генетических особенностей и состояния иммунореактивности реципиента. Пролиферация и дифференцировка лимфоидных клеток, наблюдается в ответ на антигенный стимул, нужны для увеличения клеток клона В-лимфоцитов, преадаптованого к этому антигену, превращение их в плазмоциты, продуцирующие специфические антитела, и на клетки иммунной памяти. По физико-химической структуре, антигенность и биологическими функциями иммуноглобулины человека делятся на пять классов: IgG, IgM, IgA, IgE, IgD. Антитела одинаковой специфичности могут принадлежать к разным классам, а антитела, принадлежащие к одному классу, могут иметь различную специфичность.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+