Под действием различных физических и химических факторов изменяются свойства антигенов. Расщепления белковых молекул протеазами или денатурация снижают или полностью меняют антигенные свойства белков. Белки полностью теряют антигенность после длительной обработки сильным щелочью, а такие ферменты, как рибонуклеаза, пепсин и папаин, - после денатурации мочевиной. Теряя нативную конформацию, они не реагируют с иммунными сыворотками, специфичными к соответствующих природных молекул.

 

Антигенность белков изменяется под действием высокой температуры, химических реагентов - спиртов, ацетона, эфиров, солей тяжелых металлов, щелочей и кислот вследствие изменения нативной конформационной структуры их молекул. Так, щелочи, кислоты, спирты, ацетон обусловливают денатурации белка, под которой понимают изменения в структуре, приводящие к переходу белков в нерастворимое состояние. Суть этих изменений заключается в том, что в молекуле сохраняются только пептидные связи, тогда как другие теряются. При этом нарушается естественная конформация белковой молекулы, которая сформировалась благодаря вторичной и третичной струтуры (рис. 26). Такие нарушения приводят к изменению антигенности. Антигенность денатурированных отличается от антигенности нативных белков. Антитела к одному денатурированного белка часто взаимодействуют с другим денатурированным белком даже тогда, когда эти белки в нативном состоянии не имеют и антигенной родства. При денатурации белков животных разных видов, обусловленной нагревом, наблюдаются перекрестные реакции. Это объясняется тем, что во время денатурации молекулы белков приобретают конформационной сходства (конформация вроде хаотического клубка), не зависит от их первичной структуры. Антисыворотки к нативных белков могут не реагировать с денатурированными белками.


Загрузка...
Яндекс.Метрика Google+